【6.1.1】酶
一、酶的定义
生物体内每时每刻都在进行各种各样的化学反应，而这些反应之所以能够在温和的条件下迅速地进行，是因为有酶（enzyme）的催化。酶就是生物催化剂（biocatalyst），其化学本质主要是蛋白质，也有少数是RNA。
酶与其他催化剂共同的性质(Common things to all catalysts)
- 反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使(Enzymes are not consumed or altered by the reaction they catalyze).
- 既催化正反应，又催化逆反应(Enzymes catalyze both the forward and the reverse reaction).
- 不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间(Enzymes do not alter the equilibrium or equilibrium constant between substrates and products.
二、酶的特点
酶和一般催化剂一样，能够加快化学反应的速度，缩短达到化学反应平衡的时间，但不改变化学反应的平衡点。酶在化学反应中本身不被消耗，参加完一次化学反应后，酶分子立即恢复到原来的状态，继续参与反应。但和一般催化剂一样相比，酶有一些特有的性质，它们包括：
1. 催化效率高 (Higher reaction rates)
酶催化的反应速度比未催化的反应速度高108-1020倍，比其他催化的反应速度高107-1013倍。例如：分子内酸催化糖苷水解速率大约是酸催化糖苷水解速率的7.4×102倍，而酶催化糖苷水解速率大约是分子内酸催化糖苷水解速率的2.9×104倍。
2. 酶具有专一性
专一性（specificity）是指酶催化的反应物或催化的反应有严格的专一性。酶催化的反应物通常称为底物（substrate）。专一性一般有四种类型：
- 绝对专一性（absolute specificity）——酶只能催化一种底物，例如脲酶只能催化尿素的水解。
- 基团专一性（group specificity）——酶催化的键两端的基团要求有一个特定基团，例如α-D-葡糖苷酶。
- 键专一性（linkage specificity）——酶催化的底物要求有特定的键，例如酯酶只能催化酯的水解。
- 立体异构专一性（stereospecificity）——包括旋光异构专一性和几何异构专一性。前者指的是酶只作用于底物的其中一种旋光异构体。例如L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸的氧化，对D-氨基酸的氧化不起作用。后者指的是酶只作用于底物的其中一种几何异构体。例如，琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸脱氢只能产生反丁烯二酸，而不能产生顺丁烯二酸。
酶的立体异构专一性还表现在它能够区分假手性C上的两个等同基团。它只能催化其中的一个，而对另一个不起作用。例如，猪肝酯酶和猪脾脂肪酶只能各自催化一个酯键的水解。
3. 酶催化的反应条件温和 (Sensitive to reaction conditions, easily inactivated)
酶催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近中性条件下进行的，高温、强酸、强碱、高压、重金属等因素反而使酶失去催化活性。然而一些极端微生物所产的酶可以在一些特殊的条件下催化反应。
4. 酶活性的可调控性 (Highly regulated)
与化学催化剂相比，酶催化作用的另一个特征是其催化活性可以自动地调控。生物体内进行的化学反应，虽然种类繁多，但非常协调有序。任一生化反应的错乱与失调，必将造成生物体产生疾病，严重时甚至死亡。生物体为适应环境的变化，保持正常的生命活动，在漫长的进化过程中，形成了自动调控酶活性的系统。酶的调控方式很多，包括抑制剂调节、反馈调节、共价修饰调节、酶原激活及激素控制等。
5. 许多酶需要辅助因子(Many Enzymes Require Cofactors)
6. 饱和动力学(Saturation kinetics)
7. 酶在活性中心与底物结合(Enzymes bind substrates to their active site)
参考资料
- 南京大学 杨荣武老师 《结构生物学》课件
