【6.1.1】酶

一、酶的定义

生物体内每时每刻都在进行各种各样的化学反应,而这些反应之所以能够在温和的条件下迅速地进行,是因为有酶(enzyme)的催化。酶就是生物催化剂(biocatalyst),其化学本质主要是蛋白质,也有少数是RNA。

酶与其他催化剂共同的性质(Common things to all catalysts)

  1. 反应完成后本身不被消耗或变化,即可以重复使(Enzymes are not consumed or altered by the reaction they catalyze).
  2. 既催化正反应,又催化逆反应(Enzymes catalyze both the forward and the reverse reaction).
  3. 不改变平衡常数,只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间(Enzymes do not alter the equilibrium or equilibrium constant between substrates and products.

二、酶的特点

酶和一般催化剂一样,能够加快化学反应的速度,缩短达到化学反应平衡的时间,但不改变化学反应的平衡点。酶在化学反应中本身不被消耗,参加完一次化学反应后,酶分子立即恢复到原来的状态,继续参与反应。但和一般催化剂一样相比,酶有一些特有的性质,它们包括:

1. 催化效率高 (Higher reaction rates)

酶催化的反应速度比未催化的反应速度高108-1020倍,比其他催化的反应速度高107-1013倍。例如:分子内酸催化糖苷水解速率大约是酸催化糖苷水解速率的7.4×102倍,而酶催化糖苷水解速率大约是分子内酸催化糖苷水解速率的2.9×104倍。

2. 酶具有专一性

专一性(specificity)是指酶催化的反应物或催化的反应有严格的专一性。酶催化的反应物通常称为底物(substrate)。专一性一般有四种类型:

  1. 绝对专一性(absolute specificity)——酶只能催化一种底物,例如脲酶只能催化尿素的水解。
  2. 基团专一性(group specificity)——酶催化的键两端的基团要求有一个特定基团,例如α-D-葡糖苷酶。
  3. 键专一性(linkage specificity)——酶催化的底物要求有特定的键,例如酯酶只能催化酯的水解。
  4. 立体异构专一性(stereospecificity)——包括旋光异构专一性和几何异构专一性。前者指的是酶只作用于底物的其中一种旋光异构体。例如L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸的氧化,对D-氨基酸的氧化不起作用。后者指的是酶只作用于底物的其中一种几何异构体。例如,琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸脱氢只能产生反丁烯二酸,而不能产生顺丁烯二酸。

酶的立体异构专一性还表现在它能够区分假手性C上的两个等同基团。它只能催化其中的一个,而对另一个不起作用。例如,猪肝酯酶和猪脾脂肪酶只能各自催化一个酯键的水解。

3. 酶催化的反应条件温和 (Sensitive to reaction conditions, easily inactivated)

酶催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近中性条件下进行的,高温、强酸、强碱、高压、重金属等因素反而使酶失去催化活性。然而一些极端微生物所产的酶可以在一些特殊的条件下催化反应。

4. 酶活性的可调控性 (Highly regulated)

与化学催化剂相比,酶催化作用的另一个特征是其催化活性可以自动地调控。生物体内进行的化学反应,虽然种类繁多,但非常协调有序。任一生化反应的错乱与失调,必将造成生物体产生疾病,严重时甚至死亡。生物体为适应环境的变化,保持正常的生命活动,在漫长的进化过程中,形成了自动调控酶活性的系统。酶的调控方式很多,包括抑制剂调节、反馈调节、共价修饰调节、酶原激活及激素控制等。

5. 许多酶需要辅助因子(Many Enzymes Require Cofactors)

6. 饱和动力学(Saturation kinetics)

7. 酶在活性中心与底物结合(Enzymes bind substrates to their active site)

参考资料

  • 南京大学 杨荣武老师 《结构生物学》课件
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